Ciencia y tecnología

Descubren que veneno de una serpiente mata bacterias respetando células sanas

El hallazgo, que publica el Journal of Biological Chemistry, abre la posibilidad de que haya una alternativa a los antibióticos convencionales a los que muchas bacterias se están haciendo resistentes.

Una serpiente cascabel de América del Sur.

Una serpiente cascabel de América del Sur. Foto: Wiki Colombia

La Razón Digital / EFE / España

12:22 / 19 de marzo de 2018

Un péptido del veneno de una serpiente de cascabel de América del Sur, la crotalidicina, mata bacterias sin afectar a las células sanas, según ha demostrado una investigación internacional liderada por el profesor de la Universidad Pompeu Fabra (UPF) de Barcelona David Andreu.

El hallazgo, que publica el Journal of Biological Chemistry, abre la posibilidad de que haya una alternativa a los antibióticos convencionales a los que muchas bacterias se están haciendo resistentes.

Según Andreu, que es el jefe del Grupo de Investigación en Proteómica y Química de Proteinas de la UPF, el estudio ha demostrado que el fragmento del péptido crotalidicina se dirige a la superficie de la bacteria mediante atracciones electrostáticas, provocadas por diferencias en las propiedades de las membranas.

Esto es así porque, según el trabajo, el péptido es positivo mientras que la bacteria es negativa, lo que le permite matar las bacterias cuando se inserta en la membrana y, como las células del cuerpo que alojan la infección tienen membranas neutras, no se ven afectadas.

Clara Pérez-Peinado, primera autora del trabajo y actualmente doctoranda en el equipo de David Andreu en la UPF, había descubierto anteriormente que el fragmento conservaba la potencia antimicrobiana del péptido entero pero era inocuo para células no bacterianas, y además muy resistente a las proteasas del suero, una propiedad no habitual en péptidos y muy prometedora de cara a la aplicación farmacológica.

La investigación se llevó a cabo sobre cepas de bacterias entre las que hay algunas de las que causan infecciones graves en los hospitales, que suelen ser difíciles de atacar porque tienen una membrana extra y a menudo están camufladas por una cápsula protectora.

"Los resultados apuntan un papel prometedor para este fragmento de crotalicidina, y siguen confirmando que los péptidos, adecuadamente rediseñados, son antibióticos eficaces contra bacterias resistentes", resumió Andreu.

En el trabajo han participado investigadores de Australia, Portugal, Brasil y Francia, en un programa de intercambio de personal de investigación e innovación financiado por la Comisión Europea en el marco Horizonte 2020.

Gracias a este programa que permite la movilidad y transferencia de conocimiento entre instituciones, Clara Pérez-Peinado ha podido hacer una larga estancia en el Instituto de Medicina Molecular de la Universidad de Lisboa, y David Andreu y Sira Defaus, del mismo laboratorio, estancias de seis meses en el IMB en Brisbane (Australia). (19/03/2018)

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